انجمن @ شبکههای اجتماعی
جوایز انجمن
- جایزه انجمن فیزیک ایران
- جایزه حسابی
- جایزه دبیر برگزیده فیزیک
- جایزه ساخت دستگاه آموزشی
- جایزه صمیمی
- جایزه توسلی
- جایزه علی محمدی
- پیشکسوت فیزیک
- بخش جوایز انجمن
آخرین خبرها
«استفاده از اخبار انجمن فیزیک ایران و انتشار آنها، به شرط
ارجاع دقیق و مناسب به خبرنامهی انجمن بلا مانع است.»
شرح خبر
اخبار علمی و پژوهشی
پژوهشگران
آمریکایی و آلمانی با استفاده از الماس و منطق کوانتومی روش جدیدی را برای
آشکارسازی میدانهای مغناطیسیِ تکمولکولها ارائه کردند. پس از آن، این
گروه از این روش برای آشکارسازی سیگنالهای تشدید مغناطیس هسته (NMR) که
از تکمولکولهای پروتئینی رایج ساطع میشوند، استفاده کردند. پژوهشگران همچنان در
حال تصحیح بیشتر این روش هستند و معتقدند این روش میتواند از ساختارهای برخی
پروتئینهای نادر که در حال حاضر ناشناخته هستند، پرده بردارد.
تصویر برشی از الماس و پرتوی لیزر
جواهر طنیندار: الماس تکمولکولها را آشکار میکند
طیفنمایی NMR که در اواسط قرن بیستم ابداع شد، همواره ابزاری بسیار ارزشمند در تحلیل مولکولی بوده است. Jörg Wrachtrup از دانشگاه اشتوتگارت میگوید: «شاید 50 درصد از اطلاعات ساختاری که از مولکولهای پیچیده، برای مثال پروتئینها، داریم، از طریق NMR به دست آمده است.
در NMRهای عادی، نمونه در میدان مغناطیسی شدیدی قرار میگیرد، که موجب میشود هسته اتم با گشتاورهای مغناطیسی دوقطبی، در راستای میدان به صورت موازی یا پادموازی به خط شوند. سپس امواج رادیویی با فرکانس خاصی اعمال میشود، که موجب میشود گشتاورهای مغناطیسی، به دلیل امواجی که جذب میکنند، میان دو جهت نوسان کنند. فرکانس رادیویی به محیط شیمیایی هسته وابسته است، بنابراین طیف جذبی همانند اثر انگشت هر ساختار مولکولی عمل میکند. اگرچه این روش معایبی نیز دارد. نیازمند مگنتهای قوی است، که گرانقیمت هستند. همچنین این روش نسبتاً غیرحساس است، هزاران میلیارد مولکول نیاز است تا سیگنالی تولید شود. در نتیجه، NMRهای عادی برای تحلیل پروتئینهای نادر یا مشاهده تغییرات میان پروتئینهای منفرد در یک نمونه مناسب نیست.
جفت شدن اسپینها
اخیراً برای سهولت و کاهش هزینه طیفنمایی NMR، NMR با میدان صفر ساخته شده است. در این روش به جای مطالعه جفتشدگی هسته در برابر میدان خارجی، اثر انگشت مولکولیِ ایجادشده، در هنگام جفت شدن گشتاورهای مغناطیسی همسایه با دیگر گشتاورها ثبت میشود. این کار به خودی خود حساسیت این روش را بالا نمیبرد، اما در سال 2013، دو گروه مستقل، یکی به سرپرستی Wrachtrup نشان دادند که یک مرکز تهیجای نیتروژن منفرد (NV) در الماس میتواند سیگنال NMR میدان صفر را از یک نمونه بسیار کوچک، که تنها شامل 10،000 گشتاور مغناطیسی هسته است، آشکارسازی کند. مرکز NV زمانی اتفاق میافتد که دو اتم کربن مجاور در شبکه الماس با یک تهیجا و یک اتم نیتروژن جایگزین شود. مراکز NV مگنتهای بسیار کوچکی هستند که از محیط اطراف خود کاملاً ایزوله شدهاند و میتوانند با استفاده از پالسهای لیزر دستکاری شوند.
در سال 2014، Mikhail Lukin و همکارانش در دانشگاه هاروارد برای آشکارسازی گشتاور مغناطیسی تک پروتونی بر سطح الماس از مراکز NV استفاده کردند. با این حال، هیچ کس نتوانسته است سیگنال NMR را از تنها یک زیستمولکول (بیومولکول) آشکارسازی کند.
هماکنون گروه Lukin در هاروارد به همراه Fedor Jelezko و همکارانش در دانشگاه Ulm آلمان عزم خود را جزم کردند تا دو نوآوری اساسی در روش NV ایجاد کنند. آنها ابتدا تا حد ممکن حسگر NV را نزدیک سطح الماس قرار دادند و به این صورت حساسیت حسگر را بهبود بخشیدند. پژوهشهای پیشین نشان داده بود هرچه مرکز NV به سطح نزدیکتر باشد، تضعیف همدوسی کوانتومی توسط نویزهای خارجی محتملتر میشود. «اما دریافتیم که با کنترل بسیار دقیق سطح، میتوانیم همدوسی آن را به شدت بهبود بخشیم».
اندازهگیریهای غیرمخرب
بعد از آن، پژوهشگران دستور کار جدیدی برای بازخوانی تدوین کردند، که به آنها اجازه میداد گشتاور مغناطیسی الکترونی مرکز NV را با بهکارگیری درهمتنیدگی کوانتومی آن با گشتاور مغناطیسی هسته اتم نیتروژن به صورت غیرمخرب اندازهگیری کنند. Lukin میگوید: «با این رویکرد بازده کلی بازخوانی به شدت افزایش مییابد». به علاوه، این دو پیشرفت موجب شد که این روش 500 بار حساستر از روشهای قبل باشد.
با ثابت نگه داشتن مولکولهای دلخواه در سطح الماسی که تهیجاهای NV در آن کاشته شده، اندازهگیری انجام شده است. این گروه به مطالعه ubiquitin پرداختند، که نوعی پروتئین است که در بافتهای تمام حیوانات یافت میشود. پژوهشگران توانستند مولکولهای منفرد پروتئین را آشکارسازی کرده و از آن به برخی ویژگیهای شیمیایی خاص پی ببرند. به طور خاص، آنها توانستند طیف NMR هسته هیدروژن-2 (دوتریم) و کربن-13 را، زمانی که پروتئینها با آن ایزوتوپها غنیسازی شده بودند، به دست آورند.
این گروه در حال بررسی روشهایی برای بهبود حساسیت این روش هستند. برای مثال، در حال حاضر مولکولهای پروتئین در محلهایی تصادفی بر سطح الماس قرار داده میشوند. و گروه به دنبال آن است که ببیند آیا قرار دادن آنها در مکانهای خاصی نسبت به مراکز NV منجر به بهبود روش خواهد شد یا خیر.
کاری زیبا
Jorg Wrachrup میگوید: «به نظرم کار زیبایی است، واقعاً قدمی رو به جلوست». با این حال او خاطرنشان کرد که طیفهای NMR دارای قدرت تفکیک کافی نیستند که به پژوهشگران اجازه دهند دقیقاً ساحتار مولکول را تعیین کنند. او همچنین اشاره کرد روشی که پژوهشگران برای تعیین ساختار پیشنهاد دادهاند، ممکن است تنها برای پروتئینهای بسیار کوچک جواب دهد. او ادامه داد: «اگر بخواهیم حلقهی مفقود در این روش را معرفی کنم، آن افزایش قدرت تفکیک طیفی است. اما در اصل پتانسیلها بسیار عظیم است».
این پژوهش در Science منتشر شده است.
نویسنده:Tim Wagon نویسندهای علمینویس از بریتانیای کبیر است.
منبع: Diamond defects and quantum logic give NMR a boost
مرجع: Science
نویسنده خبر: مهسا توکلی دوست
کد خبر : 1999
آمار بازدید: ۲۳۹
آمار بازدید: ۲۳۹
«استفاده از اخبار انجمن فیزیک ایران و انتشار آنها، به شرط
ارجاع دقیق و مناسب به خبرنامهی انجمن بلا مانع است.»
ارجاع دقیق و مناسب به خبرنامهی انجمن بلا مانع است.»
حامیان انجمن فیزیک ایران (به حامیان انجمن بپیوندید)